close

Вход

Забыли?

вход по аккаунту

код для вставкиСкачать
Урок хімії в 11 класі на тему:
«Білки як високомолекулярні сполуки. Властивості білків»
Вчитель хімії Бойківщинської ЗОШ І-ІІІ ступенів – Осадча Оксана Миколаївна
Мета: формувати поняття про білки як природні високомолекулярні сполуки, первинну, вторинну,
третинну й четвертинну структури білкових молекул; ознайомити учнів з фізичними й хімічними
властивостями білків на прикладі гідролізу, денатурації; показати кольорові реакції білків як якісні
реакції на білки; формувати уявлення про матеріальну єдність світу, діалектичні положення про
організацію речовини «від простої до складної» на прикладі білків.
Обладнання: лабораторний посуд, хімічні реактиви.
Форми і методи роботи: хімічне тестування, фронтальна, групова.
Тип уроку. Вивчення нового матеріалу.
Хід уроку
І. Організаційний етап.
На минулому уроці ми ознайомилися з амінокислотами та особливостями хімічних властивостей
амінокислот. Отже,давайте систематизуємо наші знання!!!
- Які речовини називають амінокислотами???
- Які амінокислоти ви запам’ятали???
ІІ. Актуалізація опорних знань учнів.
Хімічне тестування – із запропонованих відповідей оберіть правильну.
1. Які амінокислоти входять до складу білків?
а) β; б) α; в) γ; г) ε .
2. Мономерами яких сполук є амінокислоти?
а) вуглеводів; б) білків; в) ліпідів; г) нуклеїнових кислот.
3. Як називаються органічні кислоти, у складі молекул яких є одна чи кілька аміногруп?
а) амінокислоти; б) імінокислоти; в) карбонові кислоти; г) амідокислоти.
4. Чим амінокислоти відрізняються від карбонових кислот?
а) іміногрупою; б) амідогрупою; в) аміногрупою; г) нітрогрупою.
5. Які функціональні групи входять до складу амінокислот?
а) карбоксильна; б) амідогрупа; в) аміногрупа; г) карбонільна.
6. Скільки аміногруп може входити до складу молекул амінокислот?
а) одна і більше; б) не менше 10; в) не більше однієї; г) не менше 20.
7. Найпростішим представником амінокислот є:
а) пропанова; б) амінооцтова; в) пропіонова; г) амінобутанова.
8. Які властивості характерні для амінокислот?
а) нейтральні; б) амфотерні; в) гідрувальні; г) гідролітичні.
9. Які властивості проявляє аміногрупа?
а) лужні; б) амфотерні; в) кислотні; г) нейтральні.
10. Які властивості проявляє карбоксильна група?
а) нейтральні; б) амфотерні; в) кислотні; г) лужні.
11. Як скорочено позначається амінокислота аланін?
а) Арг; б) Ала; в) Асп; г) Асн.
12. Яка молекулярна маса амінооцтової кислоти?
а) 90; б) 85; в) 63; г) 75.
Повідомлення теми і мети уроку.
ІІІ. Вивчення нового матеріалу.
План.
1. Загальні поняття про білки.
2. Функції білків.
3. Рівні структурної організації білків.
4. Властивості білків.
5. Класифікація білків.
Білки – це природні полімери, мономерами яких є амінокислоти.
Білки в живих організмах є досить важливими сполуками, оскільки виконують багато
різноманітних функцій.
1. Структурна функція білків (Аня)
Білки в середньому становлять 18-21% загальної сирої маси організму людини і тварин і до 45-50%
їх сухої маси. Як видно із слайду найбільша кількість білків міститься в таких органах – селезінці,
легенях, нирках та м'язах. Найменша кількість їх міститься у кісткові тканині. Білки входять до
складу усіх органів і тканин. Вони беруть участь в утворенні структурної основи клітин і їх органел –
мембранних структур, мітохондрій, рибосом, цитоплазми. Людині і вищим тваринам білки необхідні
для утворення стінок судин, формування покривних, м'язових і сполучних тканин організму, вони
становлять основу органічної частини кісткової тканини, хрящів, зв'язок і сухожилля
2. Каталітична функція (Яна)
Усі ферменти – біологічні каталізатори, що зумовлюють перебіг хімічних реакцій в організмі –
мають білкову природу. Вони є необхідними для життєдіяльності кожного живого організму. За
участю ферментів у клітинах одночасно проходить багато різних хімічних реакцій, які забезпечують
синтез і розщеплення різноманітних сполук з досить великою швидкістю за звичайних температурі і
тиску. Зараз відомо близько 2 тисяч білків, які ферментативно активні і більше 200 з яких виділено в
кристалічному стані.
Поживна функція. Цю функцію виконують так звані резервні білки, які є джерелами живлення
для плоду, наприклад білки яйця (овоальбуміни). Основний білок молока (казеїн) також виконує
головним чином живильну функцію. Ряд інших білків використовується в організмі як джерело
амінокислот, які у свою чергу є попередниками біологічно активних речовин, що регулюють процеси
метаболізму.
3. Захисна функція (Олег)
Основну функцію захисту в організмі виконує імунна система, яка забезпечує синтез специфічних
захисних білків-антитіл. Антитіла, які утворюються в організмі при несприятливій дії на нього
різних факторів (хвороботворних бактерій, вірусів, токсинів), мають білкову природу. Зв'язуючись з
мікроорганізмами чи токсинами, вони інактивують їх, гальмують патогенну дію і знешкоджують
токсичні продукти. Відомо ряд інших процесів, в яких білки також виконують захисну функцію,
наприклад у процесах зсідання крові, оберігаючи організм від надмірної втрати її при різних
пораненнях, тощо. Крім того, багато білків утворюють захисний покрив, що захищає організм від
шкідливих впливів, наприклад рогові утворення волосся, нігті, копита, роги. Це механічний захист.
4. Транспортна функція (Таня)
Білки виконують також важливу транспортну функцію. Для нормальної життєдіяльності кожного
організму необхідне постійне забезпечення його органів і тканин поживними речовинами. Ці
речовини переносяться з током крові сполуками білкової природи. Наприклад, транспорт різних груп
ліпідів і жиророзчинних вітамінів до різних органів і тканин здійснюється за участю складних білків
– ліпопротеїнів.
5. Дихальна функція (Юра)
Наприклад, складний білок – гемоглобін одночасно з транспортною виконує й дихальну
функцію, оскільки здійснює перенесення кисню від легень до тканин, а в зворотному напрямку –
вуглекислого газу.
Дихальну функцію в організмі виконує також міоглобін. Він створює рухомий резерв кисню
в м'язах. Чим інтенсивніше працюють м'язи, тим більше міститься в них міоглобіну. Оскільки
спорідненість міоглобіну з киснем досить висока, то в м'язах може створюватись значний резерв
кисню. Це має важливе значення для тварин, що живуть у воді. Так, якщо у людини міоглобін може
зв'язувати до 10% кисню, то у водних тварин до 47%. Міоглобін, виділений з м'язів різних тварин,
має подібний склад, однак відрізняється амінокислотним складом поліпептидних ланцюгів, тобто для
нього характерна видова специфічність.
6. Гормональна функція (Олег)
Обмін речовин в організмі регулюється різноманітними механізмами. У цій регуляції важливу роль
відіграють гормони, значна частина яких мають білкову природу. Це, зокрема, такі гормони, як
інсулін, тиреотропін, гормон росту, окситоцин, вазопресин та ін. Деякі гормони є похідними
амінокислот.
Механічна функція. Білки беруть участь у забезпеченні різних форм механічного руху –
скороченні і розслабленні м'язів, роботі внутрішніх органів – серця, легень, шлунку і т. д. Ці процеси
здійснюються за участю таких білків, як актин, міозин, тропоміозин і ряду інших. Рух джгутиків та
війок у найпростіших також відбувається за рахунок скоротливої дії білків.
7. Енергетична функція (Анатолій)
Білки, як і вуглеводи, і ліпіди, є також важливим джерелом енергії для організму. Так, при
розщепленні 1 г білка виділяється 17,7 кДж енергії. За рахунок білків організм людини одержує 1015% енергії. Однак, беручи важливість білків в живих організмах при виконанні ними інших
функцій, вони як джерело енергії використовуються зазвичай коли вичерпуються інші джерела, такі
як вуглеводи та жири.
Учитель. Отже, з далеко неповного переліку функцій білків в організмі видно, що їм належить
ведуча роль у забезпеченні процесів життєдіяльності. Багатоплановість і важливість проблеми білка
зумовлена насамперед тим, що з нею пов'язано вирішення досить важливого питання про
закономірності розвитку живої матерії, пізнання вищої форми її існування, розкриття суті явищ, що
лежать в основі життя, і свідомого керування ним.
Як Вам уже відомо, мономерами білків є амінокислоти (20 штук). Отже, далі ми розглянемо як
всього з 20 амінокислот утворюється така величезна кількість білків.
Ці амінокислоти у складі білків можуть утворювати багато різноманітних чергувань,
сполучаючись між собою та утворюючи поліпептиди.
Молекули білків маючи у своєму складі десятки тисяч амінокислот в решті решт повинні
знаходитися у клітинах разом з багатьма іншими сполуками, а тому повинні якимось чином
зменшувати розміри своїх молекул. З цією метою вони компактно укладаються в просторі,
утворюючи первинну, вторинну, третинну та четвертинну структури.
Первинна структура білкових молекул - це послідовність чергування залишків амінокислот у
макромолекулі білків.
Первинна структура білка стабілізується пептидними (ковалентними) зв'язками.
Пептидний зв’язок утворюється внаслідок взаємодії карбоксильної групи однієї
амінокислоти з аміногрупою іншої амінокислоти. Сполуки, які при цьому утворюються, називаються
пептидами. Схематично даний процес можна записати так:
Н
Н
І
I
Н2N – CH2 – C – OH + Н – N – CH – COOH → Н2N – CH2 – C – N – CH – COOH + Н2О
ІІ
I
ІІ
I
О
CH3
О
СH3
Гліцин
Аланін
Дипептид (гліцил-аланін)
Вторинна структура білка – це спосіб упакування первинної структури в просторі.
Ця структура може бути в вигляді α-спіралі, β-структури чи хаотичного клубка.
Вона стабілізується здебільшого водневими зв’язками, які утворюються між CO ─ і NH ─
групами, розташованими на сусідніх витках.
Третинна структура зумовлена здатністю поліпептидної спіралі закручуватися певним чином
у глобулу.
Вона стабілізується: дисульфідними, водневими та йонними зв'язками, а також гідрофобними
взаємодіями.
Четвертинна структура білків виникає, коли об’єднуються між собою кілька глобул.
Прикладом білка з такою структурою є гемоглобін, молекула якого складається з чотирьох
глобул, які ще називають субодиницями або протомерами.
Зараз ми більш детально ознайомимося з основними властивостями білків, проспостерігавши за
перебігом хімічних реакцій, які продемонструє І.В.
ІV. Узагальнення й систематизація знань учнів.
БІУРЕТОВА РЕАКЦІЯ
Принцип реакції. Біуретова реакція зумовлена наявністю в молекулах білків пептидних
зв’язків. Уперше цю реакцію було досліджено О.Я. Данилевським з похідним сечовини – біуретом. З
відси і назва цієї якісної реакції – біуретова.
Біуретова реакція на наявність пептидних зв’язків в молекулах білків ґрунтується на утворенні
хелатного комплексу купрум-(2+)-іонів з функціональними групами пептидних зв’язків. цей
комплекс має фіолетове забарвлення.
Хід роботи
У три пробірки внести: в першу 1 мл білкового розчину, у другу – 1 мл 1% розчину желатини, у
третю – 1 мл 0,01% розчину гліцину. В кожну пробірку додати по 1 мл біуретового реактиву і
перемішати. Порівняти забарвлення розчинів у пробірках.
Пояснити результати досліду та записати висновок.
Ця реакція лежить в основі якісного та кількісного визначення білків у складі біологічних рідин
організму. Так, в біохімічних лабораторіях лікарень завдяки біуретовій реакції виявляють кількісний
вміст білків у сироватці крові.
КСАНТОПРОТЕЇНОВА РЕАКЦІЯ
Принцип реакції. При взаємодії бензольного кільця ароматичних амінокислот з концентрованою
нітратною кислотою відбувається утворення нітросполук жовтого кольору.
Хід роботи
У три пробірки внести: в першу 1 мл 1% білкового розчину, у другу – 1 мл 1% розчину
желатини, у третю – 1 мл 0,01% розчину гліцину. В кожну пробірку додати по 1 мл концентрованої
нітратної кислоти і обережно нагріти на спиртівці. Спостерігати за розвитком забарвлення.
Пояснити результати досліду та записати висновок.
Отже, завдяки цій реакції ми в білкових молекулах можемо виявити наявність циклічних
амінокислот. Так, у складі яєчного білка присутній циклічні амінокислоти (поява жовтого
забарвлення), а в молекулі желатини їх немає (відсутність забарвлення), гліцин же взагалі нециклічна
амінокислота.
Денатурація молекул білків – це руйнування їх структури з наступною втратою ними своїх
властивостей та функцій.
Денатурація може бути повна і часткова. Якщо при дії певних факторів у молекулах білків
руйнуються лише четвертинна, третинна і вторинна структури, а при припиненні дії цих факторів ці
структури відновлюються і білки знову виконують свої функції, то цей вид денатурації називається
зворотним (ренатурація).
Якщо при дії певних факторів білкова молекула руйнується повністю і втрачає свої властивості,
а після припинення дії цих факторів не повертається в попередній стан, то цей вид денатурації
називається незворотнім і молекули білків вже не виконують свої специфічні функції.
До факторів, які викликають денатурацію білків, належать іонізуюче випромінювання, високі
температури, різні хімічні реагенти (спирт, ацетон, неорганічні та органічні кислоти та багато
інших), токсини різних хвороботворних мікроорганізмів.
ОСАДЖЕННЯ БІЛКІВ ЕТИЛОВИМ СПИРТОМ
Принцип реакції. Дія органічних розчинників ґрунтується на зв’язуванні молекул води і
дегідратації білкових молекул, а також зниженні діелектричної сталої водних розчинів та ступеня
іонізації молекул білків, внаслідок чого знижується їх стійкість у розчинах. При додаванні води
осаджений білок може бути знову переведений у розчин, тобто властивості його не змінюються.
Хід роботи
У пробірку внести 1 мл білкового розчину та додати 1 мл етилового спирту і перемішати. До
утвореного осаду додати воду.
Пояснити результати досліду та записати висновок.
Отже, як бачимо, при дії на білки спирту вони осаджуються, а це означає, що вони втрачають
свої властивості і не здатні забезпечувати виконання тих функцій, які вони в нормі виконують (ми їх
вже розглядали).
Саме на особливості взаємодії білків і спирту ґрунтується одна із причин шкідливого впливу
алкоголю на організм.
Наприклад, щоб білок альбумін (білок сироватки крові) належним чином виконував свої
функції, йому необхідно взаємодіяти з 29 молекулами води, а при потраплянні у крові спирту, він
забирає в цього білка воду, молекули альбуміну, втрачаючи воду, починають склеюватися,
втрачають свої властивості і не виконують відповідні функції (не підтримують гомеостаз крові, вона
стає більш густою, що, в свою чергу, викликає порушення функціонування інших компонентів
крові). Саме з цим фактом пов’язане явище відчуття спраги («сушняк»).
Ми дію спирту на білки розглянули лише з одним альбуміном, але в організмі дуже велика
кількість й інших білків, на які спирт має аналогічну дію. Порушення діяльності білків в організмі
може призвести до розвитку різних захворювань, а при тривалому вживанні алкоголю, може стати
причиною смерті (цей факт Вам відомий: розвиток цирозу печінки).
Отже, всім потрібно задуматися Чи варто зловживати алкоголем???
Далі давайте розглянемо вплив неорганічних та органічних кислот на білкові молекули.
Пригадайте з курсу хімії за 7 клас, які Ви знаєте неорганічні кислоти? (хлоридна, сульфатна,
нітратна). Отже, давайте з Вами подивимося як вони впливають на розчинність білків.
ОСАДЖЕННЯ БІЛКІВ МІНЕРАЛЬНИМИ КИСЛОТАМИ
Хід роботи
У три пробірки внести по 1 мл білкового розчину. В першу пробірку додати 0,5 мл
концентрованої хлоридної кислоти, у другу – 0,5 мл концентрованої нітратної кислоти, у третю – 0,5
мл концентрованої сульфатної кислоти. Спостерігати за утворенням осадів. Потім у всі пробірки
додати воду і спостерігати за змінами, які відбуваються за цих умов.
Пояснити результати досліду та записати висновок.
ОСАДЖЕННЯ БІЛКІВ ОРГАНІЧНИМИ КИСЛОТАМИ
Хід роботи
У дві пробірки внести по 1 мл білкового розчину. В першу додати 5 крапель 10% розчину три
хлороцтової кислоти, у другу – 5 крапель 5% розчину сульфосаліцилової кислоти і перемішати. До
утвореного осаду додати воду.
Пояснити результати досліду та записати висновок.
А тепер давайте подивимося чим живим організмам загрожують важкі метали.
ОСАДЖЕННЯ БІЛКІВ СОЛЯМИ ВАЖКИХ МЕТАЛІВ
Принцип реакції. Солі важких металів (Купруму, Феруму, Плюмбуму, Гідраргіруму, Аргентуму,
Цинку) зумовлюють незворотне осадження білків, внаслідок утворення міцних комплексних сполук.
Солі більшості важких металів призводять до денатурації білка.
Ви можете зауважити, що Купрум, Ферум, Цинк і Аргентум – це необхідні для організму
елементи. Але пам’ятайте про те, що в живому організмі вони потрібні в мізерній кількості, оскільки
часина з них належить до мікроелементів, а частина – до ультрамікроелементів. Отже, при
надмірному надходженні та нагромадженні в організмі вони викликають розвиток певних
захворювань, тому за цих умов вони виступають як важкі метали.
Хід роботи
У три пробірки внести по 1 мл 1% білкового розчину. В першу додати 5 крапель 5% розчину
плюмбум ацетату, у другу – 5 крапель 5% розчину купрум (ІІ) сульфату, у третю – 5 крапель 3%
розчину аргентум нітрату, перемішати і спостерігати за утворенням осадів.
Ще одним фактором, який впливає на властивості та функціонування білків є температура.
Більшість білків тваринного походження при нагріванні вище 45˚С денатурують. Такий ефект
пояснюється тим, що під впливом високої температури зв’язки, які стабілізують структуру нативної
молекули білка руйнуються, внаслідок чого повністю порушується структурна організація білкових
молекул (втрата не лише вищих рівнів структурної організації, але і первинної структури). За цих
умов проходить незворотна денатурація білка (деструкція).
Ця властивість білків відома Вам з вашого життя – коли Ви варите куряче яйце, що отримуєте?
А при охолодженні білок повертається в попередній стан?
ОСАДЖЕННЯ БІЛКІВ ПРИ НАГРІВАННІ
Хід роботи
У пробірку внести 2 мл 1% розчину яєчного білка і вміст її нагріти. Спостерігати за осадженням
білків.
Пояснити результати досліду та записати висновок.
Саме на цих особливостях білків ґрунтується небезпека підвищення температури тіла більше
39 С. А коли температура тіла людини підвищується більше 42-450С, вона гине. Оскільки за такої
температури білки денатурували, тобто втратили свої властивості, що відповідно призвело до
припинення функціонування всього організму в цілому. Недарма у цих випадках говорять «людина
згоріла».
Певний вплив на білки має і зниження температури.
При зниженні температури, порівняно з оптимальною (температура нашого тіла), активність
білків зменшується, а при температурі нижче нуля вона повністю втрачається, проте (на відміну від
високої температури) за цих умов їх структура не руйнується. Тому при підвищенні температури
вони повністю відновлюють свою будову, властивості і функції. На цьому ґрунтується кріоскопія та
заморожування органів (при перевезенні їх для наступної трансплантації).
0
Узагальнення знань
Фронтальна бесіда:
1. То з яких же атомів складаються білки? (Н, О, С, N, S).
2. Які сполуки є мономерами білків? (амінокислоти).
3. Назвіть основні функції білків? (структурна, каталітична, гормональна, поживна, захисна,
транспортна, дихальна, енергетична).
4. Яка реакція є якісною на білки? (біуретова).
5. Яким же чином впливає зміна температури на властивості білків?
V. Домашнє завдання.
1. Опрацювати матеріал підручника § 13.
2. Дати відповіді на запитання № 85, 86 на стор. 59.
3. Підготувати повідомлення «Значення білків в житті людини».
1/--страниц
Пожаловаться на содержимое документа